Вторични и третични структура на имуноглобулини. Изследването на структурата на имуноглобулини

много работа върху изучаването на вторична и третична структура е била извършена през последните години имуноглобулини, като тези нива на организация на протеини се определи тяхната различни физико-химични и функционални свойства. В тези доклади, които сега са на разположение в тази област, които дължим редица физически методи. Следното описва накратко основните от тях.

най-много важни изследвания в изследването на пространствената структура на имуноглобулини извършва съвсем наскоро - ние говорим за изследване на кристали на тези протеини и техните субединици с помощта на рентгенови лъчи.

характеристика на Рентгенов метод е неговата приложимост за изследване на протеини в кристална форма. Процесът на кристализация може да се стабилизира протеина в един от няколко от неговите изоформи. Освен това, неговата дифракция е средна стойност за време. Това го прави трудно или дори невъзможно да се направи изследване на динамичното поведение на протеин, присъщи на решение за него. Следователно, добро допълнение към рентгенов анализ някои други методи.

метод Малки ъгъл рентгеново разсейване и разсейване на неутрони се основава на анализ на разпределение интензитет разсейване на разтвора за изпитване и осигурява информация за цялостната форма и обем на макромолекулите в разтвор.

метод дисперсия оптично въртене позволява зависимостта на въртене на плоскостта на поляризация на светлината преминаване през пробата, дължината на вълната за да се определи степента на а-helicity и структура съдържание на протеини.

скорост водород с деутерий-, която се измерва чрез степента на промяна на интензитета на определени групи от инфрачервения спектър на протеина след поставянето му в тежка вода, характеризиращ се с компактността и стабилността на протеин глобули на.

кръгова поляризация метод флуоресценция То се издава аналогов кръгов дихроизъм и отразява оптичната активност на хромофорът в своя електронен възбудено състояние. Тъй като само флуоресцентни хромофори (главно триптофан) определяне на флуоресценцията спектрите на кръгова поляризация, този метод е по-селективни от метода на кръгов дихроизъм, в която спектър се дължи на всички адсорбиращи хромофори.

имуноглобулини особено полезно за този тип анализ, тъй като всеки домен има много малко (02:59) и триптофан остатъци с изключение на тото, те заемат подобен пространствено положение.

Принципът на метода на поляризация флуоресценция Е както следва: скоростта на освобождаване на флуоресцентно багрило, свързано с протеин молекула на равнината на поляризация на флуоресценцията вълнуваща светлината зависи при постоянна температура и вискозитет от обема на разтвор на молекулата. Следователно, в зависимост от параметъра характеризиране на скоростта, вискозитетът на разтвора може да се изчисли ефективен Stokes радиус или ефективен обем на молекулата. Те са пряко свързани с връзката време на молекулата. Научете повече за тази опция, описана по-долу.
Голяма част от материалите, който ще бъде разгледан в нашата статии, получава при използване на етикета на въртене, така че се фокусира върху детайлите на неговото описание.

Етикетът на въртене е стабилна нитроксилно радикал с обща структура. Уникалността на метода на спин маркери е, че тя позволява да се съди местни конформационни промени на биополимери в приставката с етикет. Теорията на метода и множество резултатите, получени с него в изследването на протеини, нуклеинови киселини, клетъчни мембрани и други предмети, описан подробно в няколко мнения и монографии.