Класове имуноглобулини. Структурата на вериги на имуноглобулина

Видео: SWIFT - 13. Класове и конструкции

понастоящем време антитяло а някои в близост до тях протеини принадлежат на специална група от гликопротеини нарича имуноглобулини. Всички те имат няколко общи черти: близък антигенни и химични свойства, същите принципи на конструкцията на молекули и общата филогенетичен произход. Очевидно, всички имуноглобулини - като "нормален" и "анормална", намиращи се в големи количества в някои пролиферативни заболявания на лимфната система - са антитела срещу всеки антиген.

молекули имуноглобулини, Както е отбелязано във въведението, тя е изработена от "тежки" и "леки" полипептидни вериги. имуноглобулин класове се различават по своите тежки вериги. При хората има пет класа на протеини (IgG, IgM, IgA, IgD и IgE), тежки вериги, които са съответно на гръцките букви, а и д.

леки вериги молекули човешки имуноглобулин, и повечето животни са два вида: капа и ламбда. И двата типа леки вериги могат да бъдат част от молекулите на всички класове имуноглобулини. Молекула и полимерни IgA, IgM молекули съдържат, в допълнение, една J верига, и полимерен IgA - нарича секреторния компонент.

Обикновено повечето от антитяло Това се отнася до класа на IgG. В началния период на имунния отговор, обаче, голяма част от антитялото принадлежи на IgM, които са очевидно най-филогенетично древна. IgA имат способността да проникне в тайните -. Слюнка, коластра, чревни сокове и други тип антитела reagin са IgE.

Структурата на вериги на имуноглобулина

Figuring последователност аминокиселини в пептидната верига на имуноглобулин се усложнява от хетерогенност на тези протеини. Антитела срещу антигена, изолира дори в чист вид е почти винаги еднакво. Една от причините за тази хетерогенност трябва първо да се обадя на наличието на по-голямата част от Общността на антигени на няколко антигенни детерминанти, която произвежда най-различни особености на антитела.

Освен това, дори антитела към един определящ могат да принадлежат към различни класове и подкласове на имуноглобулини. Освен това трябва да се отбележи, че в хода на имунен отговор може да се променя свойствата на самите антитела.

Възможността за изучаване на химичната структура имуноглобулини Той дойде след откриването на така наречените патологични имуноглобулини, срещани в някои лимфопролиферативни заболявания при хора и животни. Тези имуноглобулини са много подобни на нормалното, но се различават от тях хомогенност. Неотдавна проведени изследвания, за да се получат хомогенни антитела чрез имунизиране с антигени хомогенни.

В някои случаи е възможно да се развие достатъчно голям възлиза хомогенни препарати, подходящ за определяне на аминокиселинните последователности на остатъчни вещества в техните полипептидни вериги.

Много работа е свършена, тъй като 1965 г. декодиране на първичната структура пептидни вериги на имуноглобулини, които през 1969 маркирани голям успех: лента Edelman се монтират цялата последователност на двете вериги на имуноглобулин (IgG л Eu) (Edelman, 1973) аминокиселина.

Най-важният резултат това проучване е откриване на тежки и леки вериги на две рязко различни области - променлив (V) и постоянна (C). Схеми от този клас (подклас) тип и се различават само в последователността V-домени (идиотипични варианти), докато региона C те са идентични, с изключение на малки разлики, които определят алелен (allotipicheskie) вариация. В същото време, разликите между класове (подгрупи) и различни видове вериги се определят от структурата на С-региони (изотопен вариант).

Тази необичайна структура на веригите ще бъде ясно, ако си спомняте, това, което техните биологични функции. Основната цел на имуноглобулини, като антитяло е образуването на комплекси с антигени, и в това отношение са високо специфични и много различни един от друг. В същото време според различни антитяло специфичности споделят редица биологични функции: свързване на комплемента, фиксиране на мембраната, като преминават през тях. Тази двойственост имот е отразен в съответната двойна структура.

Очевидно е, структурата на V-област Той определя специфичните свойства на антитела, тъй като изграждането на активната зона, докато регионът предоставя свойства, общи за всички антитела от този клас и вид.