Прекурсори синтез л-верижни антитела. Ekstrapeptidy и тяхната функция

Прекурсор L-верига могат да бъдат открити в безклетъчна система, включващ polyribosomes от МОРС 21 клетки, докато в системи, съдържащи микрозоми (Milstein напр. с., 1972) или жаба ооцити (Faust напр. с., 1974), установена само зрял L-верига. По този начин, превръщането на прекурсора в L-верига, вероятно е функция на ендоплазмения ретикулум. Неотдавна, синтезът на прекурсорния L-веригата е в състояние да идентифицира и цели клетки (Schmeckpeper напр. A., 1975).

В момента разследван структура на няколко прекурсори. Сравнителни размери и частична последователност на аминокиселини в NH2-терминал ekstrapeptidah прекурсорни леки вериги на имуноглобулини (Burstein напр. A., 1976 г. Burstein, Schechter, 1976) са представени по-долу.

Доказано е, че те съдържат 19 или 20 аминокиселини повече от зрял L-tsepi- NH2-крайна аминокиселина е метионин. Характерно за всички NH2-терминал ekstrapeitidov на високо съдържание на хидрофобни аминокиселини (50-70%), което прави тяхното изразен хидрофобен характер. Така, в ekstrapeptidah на L-верига SIDS SIDS 63 и 321 има две левцин триплети в МОРС 41 има kvadriplet и МОРС 104Е-5 близко разположени остатъци на тази аминокиселина. Заслужава да се отбележи, че данните, които наскоро бяха получени, които позволяват да се предположи наличието на допълнителен пептид, а също така и на COOH koitse L-вериги (Шехтер д. А., 1975), но това не е сигурно.

Известно е, че L-верига SIDS SIDS и 63 321 са на същата подгрупа, и тяхното V-региона различават само от 8 аминокиселини от ekstrapeptidy 111. Съответно, тези схеми са идентични или поне силно сходни. За разлика от L-ДИ МОРС 41, принадлежащи към друга подгрупа капа вериги се различават по своите V-области от L-tseiey МОРС 63 и МОРС 321 при 46 и 48%, съответно, и техните ekstrapeptidy различават от ekstrapeptidov МОРС 63 и МОРС 321 40 %. Значителни разлики (не по-малко от 7 аминокиселинни от 20) се наблюдават между ekstraneptidami капа и ламбда вериги. В същото време, може да се предскаже очевидно, че L-ekstrapeptidy tseney Nors 2020 се различава от L-вериги МОРС 104Е само две аминокиселини на V-регионите ще бъдат идентични.

Наличието на метионин само в края на L-веригата прекурсор-NH2 това показва, че тези молекули са директен продукт иРНК преводи, като се излиза от неговия край-5`. Това се потвърждава от факта, че иРНК лишен 5`-koitsa, в безклетъчна система не се излъчва (Matthyssens д. А., 1976 г. Shimotohno д. А., 1977). Всички тези взети заедно показват, че NH2-крайна част е ekstrapeptid V-област и че, следователно, V-ген-дълго от очакваното.

функции ekstrapeptidov все още е неясна. Дали те се състоят в осигуряването синтезира вериги взаимодействие с мембрани от ендоплазмения ретикулум, а може би и на клетъчната повърхност. Ако последното е вярно, тогава може да служи ekstrapeptidy допълнителен механизъм за разпознаване. От друга страна, според данните Milstein et Al (Milstein напр. A., 1972) в микрозомалната мембраната съдържа ензим разцепване ekstrapeptidy бързо. Това предполага, че те играят роля само при първоначалните етапи на вериги за трансфер вектор в микрозомални везикули.

Очевидно е, че трябва да очаквам NH-откриване терминал ekstrapeptidov и Н вериги. Някои индикация за това е откриването на необичайни пептиди в Н-вериги на IgA ламбда-тип (Barstad напр. A., 1974). и IgG3 (Dammaco напр. с., 1972).

изключително интересно Тя също така ще се провери дали са ekstrapeptidy не само mielompyh, но в нормални имуноглобулини и антитела, както и дали те се различават по антитела с различна специфичност. Досега изследва само един миелом протеин от активността на антитяло - МОРС 104Е.

Всички по-горе показва, че иРНК превод ин витро системи без клетки, е довело до откриването на неизвестен досега етап от синтеза на имуноглобулини и е поставил редица нови въпроси от изследователи.