Гъвкавост на имуноглобулин г и д. Гъвкавостта на видове имуноглобулини

наш от (Kaivarainen 1975) се определя правилното време корелация на спин етикети, свързани с фрагменти на IgG и миелома IgE (Ю) е активният център на човека (TR) и корелация време се фрагментира, като част от интактната молекула (TM). е намерено TR стойност за IgG и IgE е съответно 9 и 8.5 nssk и TM 35 и 60 наносекунди.

Стойността на ТМ, получена за IgG (35 наносекунди) е в добро съгласие със стойността за TM заешки IgG (32 наносекунди), определена от неподвижно свързан етикет. Паралелно идентифицирани TM.

за тях протеини метода на флуоресцентна поляризация, а времето на корелационните получени по двата метода са подобни. Очевидно е, че относителното движение на IgE фрагменти по-малко свободно от преместване IgG фрагменти защото допълнителни взаимодействия между субединиците IgE в сравнение с IgG или поради специфичното естество на S-S облигации електронни вериги.

според Хубер (Huber, 1976), на чиято бяха проведени лабораторни изследвания рентгенова дифракция молекули миелом имуноглобулин G (. Colman д, 1975), има три вида гъвкавост на молекулата тип IgG.Pervy - е способността на субединици обсъдено по-горе, такива папаин Fab-фрагменти, се върти един спрямо друг, в зависимост от шарнирната област на тежката верига между субединиците и дисулфидна връзка между тежките вериги.

Вторият тип на гъвкавост се определя области верига между вариабилни и константни домени на Fab-фрагменти, които позволяват тези области се движат един спрямо друг. Третият тип гъвкавост зависи от частта на тежката верига, разположен по-близо до СООН-края на тежката верига след връзката дисулфид между тежките вериги.

според Хубер, Този тип на гъвкавост може да се обясни с подвижността на Fc-фрагмента по отношение както на Fab-фрагменти, които са довели до слабо и uninterpretable електронна плътност в oblastiFc-fragmentapri анализ rentgenokristallograficheskom миелом на интактен IgG.

По този начин, има редица непреодолими доказателства съществуването на независима относително движение на отделните части от имуноглобулини. Може да се предположи, че подобни гъвкавост имуноглобулинови молекули важни за оптимално антитела със същата пространствена структура с антигена, пространствената структура е много разнообразни.

Гъвкавост, в частност, е много важно за антитела двете активни центрове с един от молекулата на антигена. В този случай, като получените данни в лабораторията Karush (Karush, 1970), реакцията на антиген - антитела е по-ефективен, отколкото когато антитялото реагира с малък хаптен моновалентен същата специфичност.

Възможността за свободно въртене активни Fab-фрагменти един спрямо друг силно влияе върху характера на отговор на антитяло към антигена. Така наречените непълни антитела срещу заек еритроцити в състояние да предизвика реакция на аглутинация. Въпреки това, само след пробив на дисулфиден мост между тежките вериги на същите антитела аглутинира еритроцитите (Рим напр. A., 1977).

За да се обясни този резултат може да бъде фактът, че когато редукция на дисулфидни връзки антитела молекула придобива способността да реагира директно с две червени кръвни клетки поради отстраняване на някои ограничения, наложени от тази връзка, и по този начин възникване на относителна свобода на движение Fab-фрагменти.

По същия начин, гъвкавост на молекулата антитяло Това зависи най-вероятно също така и възможността за формиране на специфични утайка. Антитела имунизация на прасета по време на DNP-група да загуби способността си да се утаи с DNP-протеин. Когато се изследват по метода на флуоресцентна поляризация е установено, че така наречените началото на антитела, способни на утаяване, имат по-гъвкава структура от по-късните антителата от същата специфичност, но не може да се образува утайка.