Имуноглобулин структура грама. домейни IgG

Както е известно (Wu, Kabat, 1970), първичната структура остатъци на вариабилния регион

Например, първият хиперпроменливата област на лека верига (L1) у Rei протеин е удължена верига, докато New Мег протеини и се навива в спирала. В този момент в протеина на МКЧК 603 има вложка от шест аминокиселинни остатъци, и тази област е удължена извън винтовата линия. За разлика ztomu, макар и с незначителни вариации, местоположението на рамката, nevariruyuschih остатъци в различни домейни са много сходни.

Тази хомоложност в третичния структурата на вариабилни домени Това показва, че остатъците nevariruyuschie създават твърда рамка, която да бъде включена като хиперпроменливия линия.
четири домейн (Две променлива и два постоянни) образуване на Fab-фрагмент. Следва да се отбележи следните модели.

1. Както постоянен домейн засили взаимодействието, което води до по-голяма компактност на цялата постоянната област в сравнение с променливата. Това е така, защото константните домени взаимодействат с четири слоя, образувайки голяма контактна повърхност, докато вариабилните домени взаимодействат три сегмента влакна.

2. Основната взаимодействието между домейни са странично, т. Е. и вариабилни и константни домени взаимодействат един с друг, а надлъжната взаимодействието (между променлив и постоянен) са по-слабо изразени.

3. Както верига домен на тежка, т.е.. Е. VH и СН са в близък контакт от две леки домен верига, която причинява леко огъване `общо Fab-фрагмент. Същият огъване присъщ лека верига димер. Последното е конструирана от две идентични в тяхната първична структура на леки вериги - мономери. Въпреки това, ъгълът между домените на един мономер е 70 °, а от друга - 110 °, и че причинява огъване на цялата молекула.

Структурата на Fc-фрагмент характеризира с липсата на такова огъване. Както EOS домен е в непосредствена близост един до друг, като СГ и СН1 домени в Fab-фрагмент, като домените СН2 не се свържат помежду си, с изключение на ковалентна връзка в шарнирната област. Може би, тази конструкция СН2 домейн е необходимо за тяхното взаимодействие с първия компонент на комплемента. Трябва да се отбележи, че резултатите от рентгенов анализ на имуноглобулини са напълно съвместими с тези, получени чрез други методи, по-горе.

По този начин, например, чрез оптично методи - оптична въртящ дисперсия (. Троица и др, 1971) и инфрачервена спектроскопия на обмен водород-деутерий (Abaturov Д а, 1969.) - е установено, че основният елемент на вторичната структура на пептидни вериги на имуноглобулини е бета-сгъване.

В допълнение, има доказателства, показване в полза на домейна на хипотезата (Еделман, 1973). Съгласно тази хипотеза, всяка хомоложна част от верига имуноглобулини полипептидните около 110 аминокиселинни остатъци на дължина с един вътрешен дисулфидна връзка коагулира в отделен, относително независими глобули - домейн. Например, леката верига се състои от два домена, тежката верига на гама - от четири.

Видео: Видео 15 Ig антитела и имуноглобулин Функция

Между глобули са отворени части от полипептидната верига, особено чувствителни към протеолитични ензими. Един (от най-важните данни на структурата на домен на пептидни вериги на имуноглобулини само става възможно да се използва protsaz за разделяне на леки вериги на половина, които не променят значително неговата третична структура в сравнение с тази на нативния верига. Последният се доказва чрез оптични методи и изследвания антигенни свойства на половина.

До средата на 60-те години ние сме били получили много разумна данни, основава главно на изследването на рекомбинацията на тежки и леки вериги и афинитета етикетирането, че аминокиселинните остатъци, лека, така и тежка верига са включени в образуването на активния център. При модели на базата на тези изследвания rentgenostrukturpyh активни Fab-фрагменти наистина очевидно, че двете вериги образуващи активното място кухина.

Видео: миелома Rustitskogo Calera

Класическите изследвания Кабат (Kabat, 1976) Karush (Karush, 1962) и Sela (Sela, 1970) от размера на активното място също са в добро съгласие с изследванията на рентгенови дифракционни фрагменти с две антиген-свързващи протеини миеломни активност.